ALP64562-Rekombinantes Rhesusaffen-CD160-Protein, Fc-Tag
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Produkthintergrund
Katalognummer | ALP64562 |
Produktname | Rekombinantes Rhesusaffen-CD160-Protein, Fc-Tag |
Synonyme | CD160, CD160-Protein, Rhesusaffen-CD160-Protein, rekombinantes Rhesusaffen-CD160-Protein, Protein-CD160-Antikörper, CD160-Antigen |
Alias | CD160-Antigen, CD160 |
Offizielles Symbol | CD160 |
Spezies | Rhesusaffen |
Expression-Host | HEK293-Zellen |
Proteinfamilie | Immunglobulin-Superfamilie |
Größe | 50 µg, 100 µg |
Reinigung | Affinitätsreinigung |
Reinheit | >90–95 %, bestimmt mittels SDS-PAGE |
Endotoxin | |
Puffer | Geliefert in PBS, pH 7,4 |
Lagerung | Zur Langzeitlagerung das Reagenz bei -80 °C aufbewahren. Wiederholtes Einfrieren und Auftauen vermeiden. |
Versandbedingungen | Gefriergetrocknetes Pulver wird bei Raumtemperatur versendet. Flüssige Form wird in Trockeneis versendet. |
Notiz | Dieses Produkt ist ausschließlich für Forschungszwecke bestimmt. Es darf nicht am Menschen angewendet werden. |
Häufig gestellte Fragen
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Was ist Affinitätschromatographie und wie wird sie zur Proteinreinigung eingesetzt?
Die Affinitätschromatographie nutzt die spezifische Bindungsaffinität zwischen einem Zielprotein und einem an eine Chromatographiematrix immobilisierten Liganden. Das Zielprotein bindet selektiv an die Matrix und ermöglicht so seine hochspezifische Reinigung. Gängige Affinitätsmarkierungen sind Histidin-Markierungen, Antikörper-Markierungen und proteinspezifische Liganden.
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Was ist Ionenaustauschchromatographie und wie wird sie zur Proteinreinigung eingesetzt?
Die Ionenaustauschchromatographie trennt Proteine anhand ihrer Nettoladung bei einem bestimmten pH-Wert. Proteine mit einer positiven Nettoladung binden an negativ geladene Ionenaustauscherharze (Anionenaustauschchromatographie), während Proteine mit einer negativen Nettoladung an positiv geladene Harze binden (Kationenaustauschchromatographie).
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Was ist Größenausschlusschromatographie und wie wird sie zur Proteinreinigung eingesetzt?
Die Größenausschlusschromatographie trennt Proteine anhand ihrer Größe und Form. Größere Proteine eluieren zuerst von der Chromatographiesäule, während kleinere Proteine aus den Poren der stationären Phase ausgeschlossen werden. Diese Methode wird häufig zur Entsalzung und zum Pufferaustausch sowie zur Reinigung von Proteinkomplexen eingesetzt.
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Wie werden Reinheit und Ausbeute bei der Proteinreinigung beurteilt?
Reinheit und Ausbeute werden typischerweise mithilfe analytischer Verfahren wie SDS-PAGE, Western Blot, UV-Absorptionsspektroskopie und Bradford- oder BCA-Proteinassays bestimmt. Diese Verfahren liefern quantitative und qualitative Informationen über die Zusammensetzung der gereinigten Proteinprobe.