ALP64509 - Protéine Siglec-10 humaine recombinante, étiquette mFc

Les siglecs (lectines de type Ig liant l'acide sialique) sont des lectines de type I appartenant à la superfamille des immunoglobulines. Elles sont caractérisées par un domaine V de type Ig N-terminal, qui assure la liaison à l'acide sialique, suivi d'un nombre variable de domaines C2 de type Ig. Les siglecs 5 à 11 constituent le groupe apparenté à CD33/Siglec-3 et sont exprimés de manière différentielle dans le système hématopoïétique. La siglec-G est l'orthologue apparent de la siglec-10 humaine. Nous décrivons ici un nouveau membre de la famille des protéines siglec, présentant une structure similaire comprenant cinq domaines de type Ig, un domaine transmembranaire et une queue cytoplasmique contenant deux motifs de signalisation ITIM. La siglec-10 a été identifiée par analyse de données issues d'une banque d'EST d'éosinophiles asthmatiques. La siglec-10 se lie aux protéines et lipides sialés par des liaisons α2,3 ou α2,6 et présente une affinité pour les gangliosides GT1b. Cette liaison peut être modulée par des interactions cis entre la siglec-10 et des molécules sialées exprimées à la surface de la même cellule. Après phosphorylation de la tyrosine, les motifs ITIM cytoplasmiques interagissent avec les phosphatases SHP-1 et SHP-2 pour propager des signaux inhibiteurs. L'interaction siglec-10-VAP-1 semble jouer un rôle dans l'adhésion des lymphocytes à l'endothélium et pourrait modifier le microenvironnement inflammatoire via les produits finaux des réactions enzymatiques.